Funktionsweise pflanzlicher Immunrezeptoren entschlüsselt
Forschende haben erstmals die Abfolge der molekularen Ereignisse nachvollzogen, die einen inaktiven pflanzlichen Immunrezeptor aktivieren und so den Tod der Wirtszelle vermitteln. Die als Nukleotid-bindende/Leucin-reiche Wiederholungsproteine (NLR-Proteine) bezeichneten Immunrezeptoren wappnen in Zellen gegen den Angriff von Krankheitserregern. Die aus mehreren Modulen bestehenden Moleküle lösen die Immunreaktion der Pflanze aus, sie aktivieren die Rezeptoren, Resistenz und Zelltodwege, um die Infektion zu begrenzen. Basierend auf unterschiedlichen Struktur- und Signalmerkmalen werden pflanzliche NLRs in zwei Hauptklassen eingeteilt: solche, die Coiled-coiled (CC)-Module (CNL-Proteine) enthalten, und solche, die Toll/Interleukin-1-Rezeptor/Resistenz (TIR)-Module (TNL-Proteine) enthalten. Im Fachmagazin Science (https://science.sciencemag.org/content/370/6521/eabe3069.abstract) schildert das Forschungsteam um Humboldt-Professor Jijie Chai von der Universität zu Köln mit der MPIPZ Forschungsgruppenleiterin Jane Parker und dem Leiter des MPIPZ, Paul Schulze-Lefert, wie der TNL-Typ NLR Rezeptor von Peronospora parasitica 1 (RPP1) Arabidopsis-Pflanzen vor einer Infektion durch den Pilz Hyaloperonospora arabidopsidis (Hpa) schützt. Wie sie schreiben, ähneln die oligomeren Konfigurationen, die aktive RPP1 und Roq1 annehmen, den induzierten oligomeren Gerüsten anderer NLR-Rezeptorproteine von Pflanzen und Säugetieren, einschließlich menschlicher Rezeptoren des angeborenen Immunsystems. Dies legt nahe, dass diese Rezeptoren auf einem gemeinsamen Strukturprinzip beruhen, um intrazelluläre Immunsignale und den Zelltod in verschiedenen Reichen des Lebens auszulösen.
Quelle: Uni Köln