Der Nitrogenase auf der Spur
Die molekularen Mechanismen der biologischen Fixierung von Stickstoff durch das Enzym Nitrogenase sind ein Stück weiter aufgeklärt: Wie Freiburger Forschende zeigten, kann der Eisen-Vanadium-Cofaktor (FeVco) des Enzyms ein einzelnes Schwefelion abgeben und wieder binden. Die Forscherinnen und Forscher konnten bereits zuvor teilweise das Zentrum einer anderen Nitrogenase, den Eisen-Molybdän-Cofaktor (FeMoco), analysieren. Um dessen Reaktionen noch besser zu verstehen, untersuchte Schiller eine besondere Variante des Enzyms, die statt Molybdän das Element Vanadium enthält, was zu einer Reihe leicht veränderter chemischer Eigenschaften führt. Wenn FeVco das Schwefelion abgibt, wird die Bindestelle für Stickstoff freigelegt. Zwei Aminosäuren, als Teile des Proteins, stehen dann bereit, um die für die Reaktion benötigten Protonen zu liefern und die umgesetzte Stickstoffverbindung präzise am Platz zu halten. Dr. Daniel Sippel aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Oliver Einsle am Institut für Biochemie der Universität Freiburg hat die Ergebnisse in der aktuellen Ausgabe des Fachjournals Science vorgestellt.
Quelle: Uni Freiburg