In der Modellpflanze Arabidopsis thaliana fungieren die Proteinphosphatasen des Typs 2C (PP2C) als negative Regulatoren der Abscisinsäure-Signaltransduktion, die durch abiotische Stressfaktoren induziert wird.

Da in Studien bereits nachgewiesen wurde, dass Wasserstoffperoxid (H₂O2) die reversible Inaktivierung der PP2Cs ABI1 und ABI2 in vitro induziert (Meinhard und Grill 2001, Meinhard et al. 2002), wurde die Hypothese aufgestellt, dass die PP2Cs ABI1, ABI2, HAB1 und PP2CA durch das zelluläre Redox-Gleichgewicht reguliert werden. Die enzymatische Aktivität der PP2Cs wurde mit Hilfe eines Phosphatase Assays gemessen. Zur oxidativen in vitro Inaktivierung wurden die Proteine in steigenden Konzentrationen der Oxidationsmittel H₂O₂ oder Phenylarsinoxid (PAO) titriert.

Anhand des ähnlichen relativen Verlaufes der Inhibitionskurven und vergleichbarer IC50-Werte (mittlere inhibitorische Konzentration) konnte in den Versuchen zur Inaktivierung der PP2Cs nachgewiesen werden, dass ABI1, ABI2, HAB1 und PP2CA durch die Oxidantien H₂O₂ und PAO in gleichem Maße inhibiert werden. Demnach konnte auch für HAB1 und PP2CA ein Redoxverhalten bestätigt werden, das bis dato in keiner Studie untersucht wurde. Im Hinblick auf die Redoxregulation von Proteinphosphatasen des Typs 2C konnte die Hypothese bestätigt werden, dass die PP2Cs ABI1, ABI2, HAB1 und PP2CA durch das zelluläre Redox-Gleichgewicht reguliert werden.

Insgesamt betrachtet konnte diese Arbeit dazu beitragen, das Verständnis um die Redoxregulation von Proteinphosphatasen des Typs 2C zu erweitern und zu vertiefen.
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Christian Köttig fertigte die Arbeit am Lehrstuhl für Botanik bei Prof. Dr. Erwin Grill an.