Allegra Wundersitz (RWTH Aachen University)
Allegra Wundersitz erhielt den Preis für die beste pflanzenwissenschaftliche Master-Arbeit, die an der RWTH Aachen University im Jahr 2024 erstellt wurde, von der Deutschen Botanischen Gesellschaft für die Arbeit:
Untersuchung der Rolle langkettiger Acyl-CoA-Ester in der Stabilität des ACBP1‑RAP2.12‑Komplexes
Wundersitz untersuchte, wie langkettige Acyl‑Coenzym A (CoA)-Ester den Transkriptionsfaktor RAP2.12 von ACBP1 ablösen und gewann neue Einblicke in die pflanzliche Sauerstoffwahrnehmung und Acyl‑CoA-vermittelte Signalweiterleitung.
Langkettige Acyl-Coenzym A (CoA)-Ester sind wichtige Signalmoleküle, die in Pflanzen die hypoxische Stressreaktion initiieren, indem sie den Transkriptionsfaktor RAP2.12 von ACBP1 an der Plasmamembran ablösen. Diese Arbeit untersucht den molekularen Mechanismus dieser Acyl-CoA-vermittelten Proteinablösung durch in silico-, in vivo- und in vitro-Methoden. Protein-Protein Interaktionsassays zeigen, dass RAP2.12 an die Acyl-CoA-Bindedomäne von ACBP1 bindet. Molekulardynamik‑Simulationen deuten darauf hin, dass ungesättigte Acyl-CoAs die RAP2.12-Bindestelle blockieren könnten und so die Ablösung ermöglichen. Außerdem wurde eine ACBP1-Mutante mit reduzierter Acyl-CoA-Affinität mittels gezielter Punktmutationen generiert, um die Bedeutung der ACBP1-Acyl-CoA-Interaktion in der Signalweiterleitung weiter zu erforschen. Vorläufige Messungen zeigen eine verringerte Bindungsaffinität, was diese Mutante zu einem nützlichen Werkzeug für kommende Experimente macht. Insgesamt legt diese Arbeit einen Grundstein für ein tieferes Verständnis der Acyl‑CoA-vermittelten Signalweiterleitung und könnte langfristig zur Entwicklung neuer Strategien zur Verbesserung der Stressresistenz in Pflanzen beitragen.
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Allegra Wundersitz fertigte die Arbeit am Institut für Biologie I, Molekulare Ökologie der Rhizosphäre in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Joost T. van Dongen an.
