Maxim Faroux (Universität Kiel)
FRET-Analysen haben gezeigt, dass das Aquaporin PIP2;1 (lila) in räumlicher Nähe zu dem Phytosulfokinrezeptor PSKR1 (rot) in der Plasmamembran vorkommt. Außerdem phosphoryliert die Kinasedomäne (KD) von PSKR1 in vitro cytosolische Fragmente von PIP2;1. Grafik: Maxim Faroux (CAU Kiel)
Maxim Faroux erhielt den Preis für die beste pflanzenwissenschaftliche Master-Arbeit, die an der Universität Kiel im Jahr 2021 erstellt wurde, von der Deutschen Botanischen Gesellschaft.
Titel: The aquaporin PIP2;1 as a potential interaction partner of PSKR1 (dt: Das Aquaporin PIP2;1 als potenzieller Interaktionspartner von PSKR1)
Das Aquaporin PIP2;1 befindet sich nahe PSKR1 in der Plasmamembran und kann daher ein Substrat von PSKR1 sein.
The peptide hormone phytosulfokine (PSK) is perceived by the membrane-bound LRR-receptor kinases PSKR1 and PSKR2 in Arabidopsis thaliana. Plants lacking both receptors are smaller. Three types of Förster resonance energy transfer (FRET) analyses were established to study proximity between PSKR1 and PIP2;1: FRET sensitized emission (FRET SE), using both confocal laser scanning microscopy and a plate reader, and FRET acceptor photobleaching (FRET AB). Data from FRET AB indicated spatial proximity between PIP2;1 and PSKR1 and phosphorylation of PIP2;1 by the kinase domain of PSKR1 was shown in vitro. Phosphosite mapping and functional analysis of the PIP2;1 phosphosites will provide insight into PIP2;1 regulation by PSKR1.
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Maxim Faroux fertigte die Arbeit am botanischen Institut in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Margret Sauter an.