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Frederic D. Schramm

Sorry, in German only:

Frederic D. Schramm erhielt den Preis für die beste pflanzenwissenschaftliche Master-Arbeit, die an der Philipps-Universität Marburg im Jahr 2014 erstellt wurde, von der Deutschen Botanischen Gesellschaft.

Titel der ausgezeichneten Arbeit

"Analysis of the peroxisomal membrane proteome of the diatom Phaeodactylum tricornutum and in vivo localization studies of putative peroxisomal proteins"

Damit gewährte er einen Einblick in das Proteom der Peroxisomen der Kieselalge Phaeodactylum tricornutum

Diatomeen sind mikroskopisch kleine einzellige Algen, die einen erheblichen Anteil zur globalen Kohlenstofffixierung beitragen. Wie in anderen Organismen mit Zellkernen, sind Peroxisomen wichtige zelluläre Bestandteile von Diatomeen. Diese membranumschlossenen Kompartimente sind generell besonders für den Abbau giftiger Stoffe bekannt, können jedoch auch viele weitere spezialisierte Enzyme für unterschiedlichste Stoffwechselwege einer Zelle beinhalten. In der Masterarbeit wurden verschiedene Proteine der Peroxisomen in der Diatomee Phaeodactylum tricornutum mittels konfokaler Laserscan-Mikroskopie und biochemischer Methoden untersucht. Wie sich zeigte, enthalten die Peroxisomen dieses Organismus unter anderem Enzyme des Fettsäureauf- und -abbaus sowie zur Synthese von Biotin, einem wichtigen Vitamin. Das Vorhandensein dieser Enzyme in Peroxisomen ist auch in verwandtschaftlich weiter entfernten Organismen, wie Pflanzen, bekannt und deutet darauf hin, dass diese Enzyme bereits in Peroxisomen eines gemeinsamen Vorfahrens vorhanden waren. Damit die Enzyme überhaupt in die Peroxisomen gelangen können, müssen sie durch eine Membran geschleust werden. Dies geschieht durch einen in der Membran vorliegenden Protein-Komplex, der in Modellorganismen wie der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae relativ gut untersucht ist. Überraschenderweise deuten Vergleiche der Proteinausstattung zwischen Diatomeen und anderen Organismen an, dass manche für den Komplexaufbau essentielle Proteine möglicherweise in Diatomeen fehlen. In der Arbeit sind die Homologe der Komplexbestandteile Pex3, Pex10 und Pex12 untersucht worden und es konnte gezeigt werden, dass diese Bestandteile der peroxisomalen Membran in Diatomeen sind. Durch die Etablierung eines Protokolls für die Aufreinigung und damit des Herauslösens von Pex12 aus der Membran der Peroxisomen, ist die Grundlagen für die Isolierung unbekannter peroxisomaler Membranproteine der Diatomee Phaeodactylum tricornutum geschaffen. Die weitere Analyse der generellen Protein-Zusammensetzung von Peroxisomen der Diatomeen wird uns tiefere Einblicke in die Evolution dieses wichtigen Kompartiments erlauben und helfen zu verstehen, welche Funktionen universell und welche spezifisch für bestimmte Organismengruppen sind.

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Frederic D. Schramm fertigte die Arbeit im Labor für Zellbiologie der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Uwe-G. Maier an.


Subzelluläre Lokalisation von Pex12-eGFP-Fusionsproteinen in der Diatomee Phaeodactylum tricornutum. Durch die Lokalisierung des fluoreszenz-markierten Membranproteins Pex12 können die Peroxisomen visualisiert werden. Diese befinden sich in unmittelbarer Nachbarschaft zur komplexen Plastide, einem charakteristischen Organell der Diatomeen. DIC, Differentialinterferenzkontrast, PAF, Plastidenautofluoreszenz, Overlay, Überlagerung der beiden Fluoreszenzkanäle. Der Maßstabsbalken entspricht 10 µm. Aufnahme: Frederic D. Schramm